Azərbaycanca AzərbaycancaDeutsch Deutsch日本語 日本語Lietuvos Lietuvosසිංහල සිංහලTürkçe TürkçeУкраїнська УкраїнськаUnited State United State
Destek
www.wikipedia.tr-tr.nina.az
  • Vikipedi

Amino asitler bazı kaynaklardaki yazılışıyla aminoasitler proteinleri oluşturan temel yapı taşlarıdır Resim aminoasitler

Amino asitler

Amino asitler
www.wikipedia.tr-tr.nina.azhttps://www.wikipedia.tr-tr.nina.az
TikTok Jeton Satışı

Amino asitler (bazı kaynaklardaki yazılışıyla aminoasitler), proteinleri oluşturan temel yapı taşlarıdır.

image
Resim aminoasitlerin oluşturduğu bir polipeptid zincirini göstermektedir.

Kimyada bir aminoasit hem amin hem de karboksil fonksiyonel gruplar içeren bir moleküldür. Aminoasitlerin peptit bağlarıyla uç uca eklenmesiyle oluşturdukları kısa polimer zincirler "peptit", uzun polimer zincirler ise "polipeptit" veya "protein" olarak adlandırılırlar. Hücre içerisinde ribozomlar, mRNA moleküllerini kalıp olarak kullanarak amino asitleri uç uca ekleyerek proteinleri sentezlerler. Bu işleme translasyon (okuma) denir.

Bahsedilen amino asitlerin hepsinin aynı anda herhangi bir proteinin yapıtaşında bulunması gerekmez. Ayrıca hepsi eşit miktarda da değildir. Proteinlerde bunlardan çok daha farklı amino asitler de bulunabilir. Proteinlerin toplam amino asit sayısı, içerdiği amino asit çeşidi sayısı ve sıralaması DNA'dan gelen komutlar sayesinde belirlenir. Farklı proteinler, 20 temel amino asitle oluşturulmuş polipeptitlerin daha sonra “farklılaşmaları” ile oluşur. Bu tür amino asit farklılaşmaları, proteinin özelliklerini ve işlevlerini oldukça fazla değiştirir. Örneğin çözünürlüklerini arttırabilir veya azaltabilir ya da diğer molekülerle etkileşmelerini düzenleyebilir.

Amino asitlere ek olarak proteinler, çok daha farklı gruplar da barındırabilirler. Amino asit dışında, yapısında farklı türler barındıran proteinlere, “konjuge proteinler” denir. Konjuge proteinler, kovalent veya kovalent olmayan bağlarla, nükleik asitlerle nükleoproteinleri, lipitlerle lipoproteinleri, karbonhidratlarla glikoproteinleri ve daha birçok küçük molekül kütleli maddelerle, metallerle ve metal içeren gruplarla kompleks yapılar oluşturabilirler. Amino asitler aynı zamanda sadece sitoplazmada üretilirler.[]

Yapısı

Her amino asitin, bir karboksil ve bir de amino grubu vardır. Bu gruplar birbirlerinden α-karbon adı verilen tek bir C atomuyla ayrılırlar. Nötral sulu çözeltilerde α-karboksil grubu bir protonunu kaybeder ve eksi (-) yüklü hale geçer (−COO−){\displaystyle {\ce {(-COO^- )}}}image. Aynı şekilde α-amino grubuysa bir elektron kaybederek artı (+) yüklü olur −NH3+{\displaystyle {\ce {-NH3^+}}}image . Amino asitlerin asimetrik merkezleri (kiral karbonları) vardır. Örneğin Glisin’de, amino asitin α-karbonu dört farklı gruba bağlanabilir. Bu sebepten her amino asit D veya L formunda bulunabilir. Ribozomlar üzerinde amino asit sentezinde her zaman L amino asit kullanılır. Sadece mikroorganizmalar, belli küçük peptitlerin sentezinde D amino asitlerini kullanırlar. İlginç bir örnek olarak, Güney Amerika ağaç kurbağasının derisinde sentezlenen bazı peptidler verilebilir. Bu peptidlerde D amino asitleri bulunmuştur. Bu peptitlerden “dermorphin”, sıçan beynindeki opiate reseptörleri (beyindeki uyuşturucu madde reseptörleri) ile etkileşime girerek oldukça güçlü bir ağrı kesici etki göstermiştir. Bu kurbağaların sentezlediği peptitlerdeki D amino asitleri, peptitte daha önceden bulunan L amino asitleri ile birleşerek enzimleri aktive edebilmektedir.

Amino asit yan gruplarının özellikleri

Polipeptidin ana zinciri, her amino asit için aynı olan grupların birleşimidir. Yan zincir veya R grubu ise, α-karbonuna bağlıdır ve 20 amino asitin her birinde farklıdır. Bu farklılık, proteinin kendine özgü oldukça değişik yapıları ve aktiviteleri kazandırır. Tüm amino asit yan zincirleri bir arada düşünüldüğünde, artı veya eksi yüklüden hidrofobiğe kadar oldukça fazla çeşitli yapısal özellikler gösterirler. Ayrıca bu yan zincirler, oldukça farklı çeşitlilikte kovalent ve nonkovalent bağların yapısına katılabilirler.

Bir enzimin “aktif bölgesi”, birçok farklı organik reaksiyonu katalizleyebilir. Yan zincirlerin çeşitli karakteristiği, molekülün yapısını ve aktivitesini belirleyen molekül içi (intramoleküler) etkileşimlerden, peptitin diğer polipeptitler gibi moleküllerle aralarındaki ilişkiyi belirleleyen moleküller arası etkileşimlere kadar birçok şeyi etkiler.

Apolar aminoasitler

Apolar aminoasitler, yan zincirlerinde hidrofobik özellik gösteren radikal grup bulundururlar. Elektrostatik bağlar yapamayan amino asitlerdir. Yan zincirlerinde, genellikle oksijen veya azot yoktur. Öncelikli olarak (bir proteindeki özel bir boşluğa hangi amino asitin en iyi şekilde uyabileceğini belirleyen) büyüklük ve şekillerine göre ayrılırlar. Van der Waals kuvvetleri ve hidrofobik etkileşimler sayesinde bir arada tutunurlar.

  • Glisin
  • Alanin
  • Valin
  • Lösin
  • İzolösin
  • Fenilalanin
  • Triptofan
  • Metiyonin
  • Prolin

Prolin bir , yani amino grubu değil imino grup taşır. Bunu kâğıt kromatografisinde farklı renge boyandığından da anlayabiliriz.

Polar yüksüz aminoasitler

Polar yüksüz aminoasitler, nötral pH'da yüksüzdürler. Bu gruptaki amino asitlerin yan zincirleri zayıf asit ve bazlardır. Fizyolojik pH’da tamamen yüklü değildirler, ancak kısmi artı (+) ve eksi (-) yükler içerirler. Bu sebeple, su da dahil olmak üzere, diğer moleküllerle H-bağı yapabilirler. Genelde oldukça reaktif amino asitlerdir.

  • Serin
  • Treonin
  • Asparajin
  • Sistein
  • Glütamin
  • Tirozin

Ayrıca, iki Sisteinin disülfit bağı ile birleşmesiyle oluşan dipeptite denir.

Polar asidik aminoasitler

Polar asidik aminoasitler, fizyolojik pH'da negatif yüklüdürler ve asidik özellik gösterirler.

  • Aspartik asit
  • Glütamik asit

Polar bazik aminoasitler

Polar bazik aminoasitler, yan zincirlerinde proton alıcı moleküller taşırlar.

  • Lizin
  • Arjinin
  • Histidin

Aminoasitlerin özelliklerini ve standart kodunu gösteren tablo

Aminoasit 3-Harf 1-Harf Yan zincir

polaritesi

Yan zincir asidite

veya bazisite

alanin ala A apolar nötr 1.8
arjinin arg R polar kuvvetli bazik -4.5
asparajin asn N polar nötr -3.5
aspartik asit asp D polar asidik -3.5
sistein cys C polar nötr 2.5
glütamik asit glu E polar asidik -3.111
glütamin gln Q polar nötr -3.5
glisin gly G apolar nötr -.4
histidin his H polar hafif bazik -3.2
izolösin ile I apolar nötr 4.5
lösin leu L apolar nötr 3.8
lizin lys K polar bazik -3.9
metiyonin met M apolar nötr 1.9
fenilalanin phe F apolar nötr 2.8
prolin pro P apolar nötr
serin ser S polar nötr -.8
treonin thr T polar nötr -.7
triptofan trp W apolar nötr -.9
tirozin tyr Y polar nötr -1.3
valin val V apolar nötr 4.2

Yukarıdaki tabloda gösterilen 3-harfli ve 1-harfli aminoasit koduna ek olarak, kimyasal veya kristalografik analizler sonucunda bir proteinin belli bir pozisyonundaki aminoasit kesin olarak belirlenemediğinde, aşağıdaki tablodaki kısaltmalar da kullanılabilmektedir.

Dejeneresite kodu 3-Harf 1-Harf
asparajin veya aspartat asx B
glütamin veya glütamat glx Z
herhangi bir veya bilinmeyen unk X

Besin maddesi olarak aminoasitler

Proteinlerin yapısını oluşturan 20 çeşit amino asit arasında 10 tanesi temel amino asitler olarak adlandırılır. Bu amino asitler insan vücudu tarafından ihtiyacı karşılayacak düzeyde sentezlenemedikleri için dışarıdan beslenme yoluyla alımları zorunludur. Sistein, tirozin, histidin ve arjinin çocuklar için yarı zaruri aminoasitler olarak kabul edilmektedirler çünkü bunların sentezlenmesini yürüten metabolik reaksiyonlar çocuklarda tam olarak gelişmemiştir.

Temel aminoasitler Diğerleri
İzolösin Alanin
Lösin Asparajin
Lizin Aspartik asit
Metionin Sistein
Fenilalanin Glutamik asit
Treonin Glutamin
Triptofan Glisin
Valin Prolin
Arjinin* Serin
Histidin* Tirozin

(*) Sadece özel durumlarda beslenme açısından dışarıdan alımı zaruridir. (Yenidoğanlarda ve üremili hastalarda)

Özellikler

  • Prolin eskiden ikinci amin grubu yüzünden iminoasitler altında inceleniyordu, fakat bu tanımlama eskimiştir. Artık non.esensiyel glutamik asitten oluşan bir aminoasit olarak değerlendirilmektedir.
  • Histidin kanda tamponlama görevinde kullanılır.
  • Tirozin; vücudun rengini veren melanin pigmentinin yapımında, katekolaminlerin sentezinde kullanılır.
  • Triptofan serotonin sentezinde rol oynar.
  • Aspartat üre döngüsünde ürenin azotlarından birine kaynaklık eder.
  • Glütamin toksik amonyağın toksik olmayan depo şeklidir.
  • Protein yapısına sadece L-alfa amino asitler katılır.
  • Glisin en küçük ve en iyi sığan amino asittir.
  • Metiyonin Metilasyon reaksiyonlarında metil vericisidir.
  • Komşu 2 sistein aminoasitleri arasıda disülfit bağı oluşur.

Strecker amino asit sentezi

tarafından bulunan Strecker amino asit sentezi bir aldehit (ya da keton)dan bir dizi kimyasal reaksiyonla bir amino asit sentezlenmesidir. Aldehit potasyum siyanür eşliğinde amonyum klorür ile bir α-aminonitril oluşturacak şekilde reaksiyona sokulur. Daha sonra bu α-aminonitril hidrolize edilerek istenilen amino asit elde edilir. Orijinal Strecker reaksiyonunda asetaldehit, amonyak ve hidrojen siyanür ün verdiği reaksiyon ürünü, hidrolizlenerek alanin elde edilmiştir.

image
Strecker amino asit sentezi

Amonyum tuzlarının kullanımı ornatılmamış amino asitleri verirken, primer ve sekonder aminlerin kullanımı da ornatılmış amino asitleri verir. Aynı şekilde, aldehitlerin yerine ketonların kullanımı α,α-disubstitüe amino asitleri verir.

’in 1850 yılından beri uygulanan geleneksel sentezi rasemik α-amino nitrilleri verir iken son zamanlarda asimetrik yardımcı maddeler ya da asimetrik katalizörler kullanılarak değişik yöntemler geliştirilmiştir.

Kullanım alanı

Strecker sentezinin günümüzde kullanıldığı bir örnek 3-metil-2-bütanon’dan başlayarak bir L-valin türevinin çok miktarda sentezlenmesidir:image

Kaynakça

  • Lippincott Illustrated Reviews Biochemistry
  • Harper's Biochemistry
  • S. Karp, Molecular Biology and Cell, Wiley & Sons., 1998.
  • D. L. Nelson, M. M. Cox, Lehninger Principles of Biochemistry, Freeman and Co., 2005.

Özel kaynakça

  1. ^ Kyte J & RF Doolittle (1982). "A simple method for displaying the hydropathic character of a protein". J. Mol. Biol., 157. ss. 105-132. PMID 7108955. 
  2. ^ Imura K, Okada A (1998). "Amino acid metabolism in pediatric patients". Nutrition. 14 (1). ss. 143-8. (PMID) 9437700. 
  3. ^ . goldbook.iupac.org. 21 Temmuz 2019 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 15 Kasım 2020. 
  4. ^ . meshb.nlm.nih.gov. 21 Temmuz 2019 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 15 Kasım 2020. 
  5. ^ (1850). "Ueber die künstliche Bildung der Milchsäure und einen neuen, dem Glycocoll homologen Körper". . 75 (1). ss. 27-45. doi:10.1002/jlac.18500750103. 
  6. ^ Strecker, A. (1854). "Ueber einen neuen aus Aldehyd - Ammoniak und Blausäure entstehenden Körper (p )". . 91 (3). ss. 349-351. doi:10.1002/jlac.18540910309. 
  7. ^ Shibasaki, M.; Kanai, M.; Mita, K. 2008, 70, 1. DOI:10.1002/0471264180.or070.01
  8. ^ Kendall, E. C.; McKenzie, B. F. Organic Syntheses, Coll. Vol. 1, p.21 (1941); Vol. 9, p.4 (1929). (Article 28 Temmuz 2012 tarihinde Wayback Machine sitesinde .)
  9. ^ Clarke, H. T.; Bean, H. J. Organic Syntheses, Coll. Vol. 2, p.29 (1943); Vol. 11, p.4 (1931). (Article 28 Temmuz 2012 tarihinde Wayback Machine sitesinde .)
  10. ^ Masumoto, S.; Usuda, H.; Suzuki, M.; Kanai, M.; Shibasaki, M. J. Am. Chem. Soc. 2003, 125(19), 5634-5635. (DOI:10.1021/ja034980+)
  11. ^ Davis, F. A. et al. 1994, 35, 9351.
  12. ^ Ishitani, H.; Komiyama, S.; Hasegawa, Y.; Kobayashi, S. J. Am. Chem. Soc. 2000, 122(5), 762-766. (DOI:10.1021/ja9935207)
  13. ^ Huang, J.; Corey, E. J. 2004, 6(26), 5027-5029. (DOI:10.1021/ol047698w)
  14. ^ Duthaler, R. O. 1994, 50, 1539-1650. (Review, DOI:10.1016/S0040-4020(01)80840-1)
  15. ^ A Concise Synthesis of (S)-N-Ethoxycarbonyl--methylvaline Jeffrey T. Kuethe, Donald R. Gauthier, Jr., Gregory L. Beutner, and Nobuyoshi Yasuda , 72 (19), 7469 -7472, 2007. DOI:10.1021/jo7012862
  16. ^ ve amonyak ile yapılan 3-metil-2bütanon’un başlangıç reaksiyon ürünü uygulaması ile . Amino asit tuzu olarak ayrılır.

wikipedia, wiki, viki, vikipedia, oku, kitap, kütüphane, kütübhane, ara, ara bul, bul, herşey, ne arasanız burada,hikayeler, makale, kitaplar, öğren, wiki, bilgi, tarih, yukle, izle, telefon için, turk, türk, türkçe, turkce, nasıl yapılır, ne demek, nasıl, yapmak, yapılır, indir, ücretsiz, ücretsiz indir, bedava, bedava indir, mp3, video, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, resim, müzik, şarkı, film, film, oyun, oyunlar, mobil, cep telefonu, telefon, android, ios, apple, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, pc, web, computer, bilgisayar

Amino asitler bazi kaynaklardaki yazilisiyla aminoasitler proteinleri olusturan temel yapi taslaridir Resim aminoasitlerin olusturdugu bir polipeptid zincirini gostermektedir Kimyada bir aminoasit hem amin hem de karboksil fonksiyonel gruplar iceren bir molekuldur Aminoasitlerin peptit baglariyla uc uca eklenmesiyle olusturduklari kisa polimer zincirler peptit uzun polimer zincirler ise polipeptit veya protein olarak adlandirilirlar Hucre icerisinde ribozomlar mRNA molekullerini kalip olarak kullanarak amino asitleri uc uca ekleyerek proteinleri sentezlerler Bu isleme translasyon okuma denir Bahsedilen amino asitlerin hepsinin ayni anda herhangi bir proteinin yapitasinda bulunmasi gerekmez Ayrica hepsi esit miktarda da degildir Proteinlerde bunlardan cok daha farkli amino asitler de bulunabilir Proteinlerin toplam amino asit sayisi icerdigi amino asit cesidi sayisi ve siralamasi DNA dan gelen komutlar sayesinde belirlenir Farkli proteinler 20 temel amino asitle olusturulmus polipeptitlerin daha sonra farklilasmalari ile olusur Bu tur amino asit farklilasmalari proteinin ozelliklerini ve islevlerini oldukca fazla degistirir Ornegin cozunurluklerini arttirabilir veya azaltabilir ya da diger molekulerle etkilesmelerini duzenleyebilir Amino asitlere ek olarak proteinler cok daha farkli gruplar da barindirabilirler Amino asit disinda yapisinda farkli turler barindiran proteinlere konjuge proteinler denir Konjuge proteinler kovalent veya kovalent olmayan baglarla nukleik asitlerle nukleoproteinleri lipitlerle lipoproteinleri karbonhidratlarla glikoproteinleri ve daha bircok kucuk molekul kutleli maddelerle metallerle ve metal iceren gruplarla kompleks yapilar olusturabilirler Amino asitler ayni zamanda sadece sitoplazmada uretilirler kaynak belirtilmeli YapisiHer amino asitin bir karboksil ve bir de amino grubu vardir Bu gruplar birbirlerinden a karbon adi verilen tek bir C atomuyla ayrilirlar Notral sulu cozeltilerde a karboksil grubu bir protonunu kaybeder ve eksi yuklu hale gecer COO displaystyle ce COO Ayni sekilde a amino grubuysa bir elektron kaybederek arti yuklu olur NH3 displaystyle ce NH3 Amino asitlerin asimetrik merkezleri kiral karbonlari vardir Ornegin Glisin de amino asitin a karbonu dort farkli gruba baglanabilir Bu sebepten her amino asit D veya L formunda bulunabilir Ribozomlar uzerinde amino asit sentezinde her zaman L amino asit kullanilir Sadece mikroorganizmalar belli kucuk peptitlerin sentezinde D amino asitlerini kullanirlar Ilginc bir ornek olarak Guney Amerika agac kurbagasinin derisinde sentezlenen bazi peptidler verilebilir Bu peptidlerde D amino asitleri bulunmustur Bu peptitlerden dermorphin sican beynindeki opiate reseptorleri beyindeki uyusturucu madde reseptorleri ile etkilesime girerek oldukca guclu bir agri kesici etki gostermistir Bu kurbagalarin sentezledigi peptitlerdeki D amino asitleri peptitte daha onceden bulunan L amino asitleri ile birleserek enzimleri aktive edebilmektedir Amino asit yan gruplarinin ozellikleriPolipeptidin ana zinciri her amino asit icin ayni olan gruplarin birlesimidir Yan zincir veya R grubu ise a karbonuna baglidir ve 20 amino asitin her birinde farklidir Bu farklilik proteinin kendine ozgu oldukca degisik yapilari ve aktiviteleri kazandirir Tum amino asit yan zincirleri bir arada dusunuldugunde arti veya eksi yukluden hidrofobige kadar oldukca fazla cesitli yapisal ozellikler gosterirler Ayrica bu yan zincirler oldukca farkli cesitlilikte kovalent ve nonkovalent baglarin yapisina katilabilirler Bir enzimin aktif bolgesi bircok farkli organik reaksiyonu katalizleyebilir Yan zincirlerin cesitli karakteristigi molekulun yapisini ve aktivitesini belirleyen molekul ici intramolekuler etkilesimlerden peptitin diger polipeptitler gibi molekullerle aralarindaki iliskiyi belirleleyen molekuller arasi etkilesimlere kadar bircok seyi etkiler Apolar aminoasitlerApolar aminoasitler yan zincirlerinde hidrofobik ozellik gosteren radikal grup bulundururlar Elektrostatik baglar yapamayan amino asitlerdir Yan zincirlerinde genellikle oksijen veya azot yoktur Oncelikli olarak bir proteindeki ozel bir bosluga hangi amino asitin en iyi sekilde uyabilecegini belirleyen buyukluk ve sekillerine gore ayrilirlar Van der Waals kuvvetleri ve hidrofobik etkilesimler sayesinde bir arada tutunurlar Glisin Alanin Valin Losin Izolosin Fenilalanin Triptofan Metiyonin Prolin Prolin bir yani amino grubu degil imino grup tasir Bunu kagit kromatografisinde farkli renge boyandigindan da anlayabiliriz Polar yuksuz aminoasitlerPolar yuksuz aminoasitler notral pH da yuksuzdurler Bu gruptaki amino asitlerin yan zincirleri zayif asit ve bazlardir Fizyolojik pH da tamamen yuklu degildirler ancak kismi arti ve eksi yukler icerirler Bu sebeple su da dahil olmak uzere diger molekullerle H bagi yapabilirler Genelde oldukca reaktif amino asitlerdir Serin Treonin Asparajin Sistein Glutamin Tirozin Ayrica iki Sisteinin disulfit bagi ile birlesmesiyle olusan dipeptite denir Polar asidik aminoasitlerPolar asidik aminoasitler fizyolojik pH da negatif yukludurler ve asidik ozellik gosterirler Aspartik asit Glutamik asitPolar bazik aminoasitlerPolar bazik aminoasitler yan zincirlerinde proton alici molekuller tasirlar Lizin Arjinin HistidinAminoasitlerin ozelliklerini ve standart kodunu gosteren tabloAminoasit 3 Harf 1 Harf Yan zincir polaritesi Yan zincir asidite veya bazisitealanin ala A apolar notr 1 8arjinin arg R polar kuvvetli bazik 4 5asparajin asn N polar notr 3 5aspartik asit asp D polar asidik 3 5sistein cys C polar notr 2 5glutamik asit glu E polar asidik 3 111glutamin gln Q polar notr 3 5glisin gly G apolar notr 4histidin his H polar hafif bazik 3 2izolosin ile I apolar notr 4 5losin leu L apolar notr 3 8lizin lys K polar bazik 3 9metiyonin met M apolar notr 1 9fenilalanin phe F apolar notr 2 8prolin pro P apolar notrserin ser S polar notr 8treonin thr T polar notr 7triptofan trp W apolar notr 9tirozin tyr Y polar notr 1 3valin val V apolar notr 4 2 Yukaridaki tabloda gosterilen 3 harfli ve 1 harfli aminoasit koduna ek olarak kimyasal veya kristalografik analizler sonucunda bir proteinin belli bir pozisyonundaki aminoasit kesin olarak belirlenemediginde asagidaki tablodaki kisaltmalar da kullanilabilmektedir Dejeneresite kodu 3 Harf 1 Harfasparajin veya aspartat asx Bglutamin veya glutamat glx Zherhangi bir veya bilinmeyen unk XBesin maddesi olarak aminoasitlerProteinlerin yapisini olusturan 20 cesit amino asit arasinda 10 tanesi temel amino asitler olarak adlandirilir Bu amino asitler insan vucudu tarafindan ihtiyaci karsilayacak duzeyde sentezlenemedikleri icin disaridan beslenme yoluyla alimlari zorunludur Sistein tirozin histidin ve arjinin cocuklar icin yari zaruri aminoasitler olarak kabul edilmektedirler cunku bunlarin sentezlenmesini yuruten metabolik reaksiyonlar cocuklarda tam olarak gelismemistir Temel aminoasitler DigerleriIzolosin AlaninLosin AsparajinLizin Aspartik asitMetionin SisteinFenilalanin Glutamik asitTreonin GlutaminTriptofan GlisinValin ProlinArjinin SerinHistidin Tirozin Sadece ozel durumlarda beslenme acisindan disaridan alimi zaruridir Yenidoganlarda ve uremili hastalarda OzelliklerProlin eskiden ikinci amin grubu yuzunden iminoasitler altinda inceleniyordu fakat bu tanimlama eskimistir Artik non esensiyel glutamik asitten olusan bir aminoasit olarak degerlendirilmektedir Histidin kanda tamponlama gorevinde kullanilir Tirozin vucudun rengini veren melanin pigmentinin yapiminda katekolaminlerin sentezinde kullanilir Triptofan serotonin sentezinde rol oynar Aspartat ure dongusunde urenin azotlarindan birine kaynaklik eder Glutamin toksik amonyagin toksik olmayan depo seklidir Protein yapisina sadece L alfa amino asitler katilir Glisin en kucuk ve en iyi sigan amino asittir Metiyonin Metilasyon reaksiyonlarinda metil vericisidir Komsu 2 sistein aminoasitleri arasida disulfit bagi olusur Strecker amino asit sentezitarafindan bulunan Strecker amino asit sentezi bir aldehit ya da keton dan bir dizi kimyasal reaksiyonla bir amino asit sentezlenmesidir Aldehit potasyum siyanur esliginde amonyum klorur ile bir a aminonitril olusturacak sekilde reaksiyona sokulur Daha sonra bu a aminonitril hidrolize edilerek istenilen amino asit elde edilir Orijinal Strecker reaksiyonunda asetaldehit amonyak ve hidrojen siyanur un verdigi reaksiyon urunu hidrolizlenerek alanin elde edilmistir Strecker amino asit sentezi Amonyum tuzlarinin kullanimi ornatilmamis amino asitleri verirken primer ve sekonder aminlerin kullanimi da ornatilmis amino asitleri verir Ayni sekilde aldehitlerin yerine ketonlarin kullanimi a a disubstitue amino asitleri verir in 1850 yilindan beri uygulanan geleneksel sentezi rasemik a amino nitrilleri verir iken son zamanlarda asimetrik yardimci maddeler ya da asimetrik katalizorler kullanilarak degisik yontemler gelistirilmistir Kullanim alani Strecker sentezinin gunumuzde kullanildigi bir ornek 3 metil 2 butanon dan baslayarak bir L valin turevinin cok miktarda sentezlenmesidir KaynakcaLippincott Illustrated Reviews Biochemistry Harper s Biochemistry S Karp Molecular Biology and Cell Wiley amp Sons 1998 D L Nelson M M Cox Lehninger Principles of Biochemistry Freeman and Co 2005 Ozel kaynakca Kyte J amp RF Doolittle 1982 A simple method for displaying the hydropathic character of a protein J Mol Biol 157 ss 105 132 PMID 7108955 Imura K Okada A 1998 Amino acid metabolism in pediatric patients Nutrition 14 1 ss 143 8 PMID 9437700 goldbook iupac org 21 Temmuz 2019 tarihinde kaynagindan arsivlendi Erisim tarihi 15 Kasim 2020 meshb nlm nih gov 21 Temmuz 2019 tarihinde kaynagindan arsivlendi Erisim tarihi 15 Kasim 2020 1850 Ueber die kunstliche Bildung der Milchsaure und einen neuen dem Glycocoll homologen Korper 75 1 ss 27 45 doi 10 1002 jlac 18500750103 Strecker A 1854 Ueber einen neuen aus Aldehyd Ammoniak und Blausaure entstehenden Korper p 91 3 ss 349 351 doi 10 1002 jlac 18540910309 Shibasaki M Kanai M Mita K 2008 70 1 DOI 10 1002 0471264180 or070 01 Kendall E C McKenzie B F Organic Syntheses Coll Vol 1 p 21 1941 Vol 9 p 4 1929 Article 28 Temmuz 2012 tarihinde Wayback Machine sitesinde Clarke H T Bean H J Organic Syntheses Coll Vol 2 p 29 1943 Vol 11 p 4 1931 Article 28 Temmuz 2012 tarihinde Wayback Machine sitesinde Masumoto S Usuda H Suzuki M Kanai M Shibasaki M J Am Chem Soc 2003 125 19 5634 5635 DOI 10 1021 ja034980 Davis F A et al 1994 35 9351 Ishitani H Komiyama S Hasegawa Y Kobayashi S J Am Chem Soc 2000 122 5 762 766 DOI 10 1021 ja9935207 Huang J Corey E J 2004 6 26 5027 5029 DOI 10 1021 ol047698w Duthaler R O 1994 50 1539 1650 Review DOI 10 1016 S0040 4020 01 80840 1 A Concise Synthesis of S N Ethoxycarbonyl methylvaline Jeffrey T Kuethe Donald R Gauthier Jr Gregory L Beutner and Nobuyoshi Yasuda 72 19 7469 7472 2007 DOI 10 1021 jo7012862 ve amonyak ile yapilan 3 metil 2butanon un baslangic reaksiyon urunu uygulamasi ile Amino asit tuzu olarak ayrilir

Yayın tarihi: Temmuz 06, 2024, 16:58 pm
En çok okunan
  • Aralık 07, 2025

    Bürücek

  • Aralık 06, 2025

    Butrint Lagünü

  • Aralık 06, 2025

    Billboard Music Awards

  • Aralık 06, 2025

    Bill Hicks diskografisi

  • Aralık 07, 2025

    Bill ve Ted'in Maceraları 3

Günlük
  • Avrupa

  • Kylie Minogue

  • Trabzonspor (futbol takımı)

  • 1907

  • İmparatorluk Donanması

  • New York

  • Ukrayna

  • Rahim ağzı kanseri

  • Lala Şahin Paşa

  • İşleme

NiNa.Az - Stüdyo

  • Vikipedi

Bültene üye ol

Mail listemize abone olarak bizden her zaman en son haberleri alacaksınız.
Temasta ol
Bize Ulaşın
DMCA Sitemap Feeds
© 2019 nina.az - Her hakkı saklıdır.
Telif hakkı: Dadaş Mammedov
Üst